Dringend: Struktur der Protein < Biologie < Naturwiss. < Vorhilfe
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Hallo,
ich brauche ganz dringen eure Hilfe und hoffe, ihr könnt mir auch helfen.
Ich soll erklären, wie Proteine aufgebaut sind, da ich aber eine Niete in Chemie bin, blicke ich da nicht im geringsten durch.
Ich habe auch noch was gelesen, dass die Reste in wässriger Lösung basisch, sauer und unpolar sein können.
Könnt ihr mir helfen?
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(Antwort) fertig  | | Datum: | 20:34 Do 10.11.2005 | | Autor: | ichbins |
hallo...also eins sag ich dir jetzt schon einmal DAS IST VIEL^^ aber..es lohnt sich....ist das auch das was du gesucht hast??
naja ich hoffe ich konnte dir dabei ETWAS helfen..
viel spaß beim lesen^^
Proteine (wie nennen sie ja auch eiweiße) sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Schwefel aufgebaut sind.Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Proteine bestehen aus einzelnen Bausteinen, 20 verschiedenen Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Die saure Hydrolyse zerlegt die Ketten in ihre Aminosäuren. Die Länge dieser Aminosäureketten reicht von unter 20 bis über 1.000 Aminosäuren. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit 3,7 Mio kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen.
räumlicher aufbau:
Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:
Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
Als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen.
Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.
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Räumlicher Aufbau
Die vier Ebenen der Proteinstruktur, von oben nach unten: Primärstruktur, Sekundärstruktur (Beta-Faltblatt links, alpha-Helix rechts), Tertiär- und Quartärstruktur.Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 AS2 AS3 AS4 AS1 AS1 AS3 usw.). Die Primästruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Sie findet demnach nur für einfachere Zwecke Verwendung.
Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.
Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).
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Das ist supi! :)
Danke vielmals!
Kann mir nun noch jemand erklären, wie die Sekundär und Tertiärstrukturen zustande kommen? Da blick ich nicht durch :(
LG
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Hallo
Die Sekundärstruktur ist die räumliche Anordnung der Aminosäuren einer Polypeptidkette, die entsteht, wenn sich Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen bilden. Dabei gibt es verschiedene Formen der Sekundästruktur, weil es verschiedene Wasserstoffbrückenbindungsmöglichkeien gibt. In der Schule lernt man aber nur 2 genannt Alpha-Helix-Strucktur und Beta-Faltblatt.
Die Tertiärstruktur ist die stärker gewundene Fom der räumlichen Anordnung der Polypeptidkette. Sie entstet durch Kräfte und Bindungen zwischen den Resten der Seitenketten der Aminosäuren der Polypeptidkette. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, dass sind Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste und Wasserstoffbrückenbindungen, sowie Ionenbindungen und Van-der-Waals-Kräfte. Sie bewirken, dass sich das Proteine quasi "zusammenfaltet"
Hier noch einen vielleicht ganz nützlichen Link, wo auch Bilder dazu sind (einfach bissl runter scrollen bis zur gewüschten Struktur)
![[]](/images/popup.gif) http://www.kle.nw.schule.de/gymgoch/faecher/biologie/stoffwec/proteine.htm
Mysterya
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