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Hallo ihr Lieben!
Bräcuhte bitte nochmal eine Hilfe. Ich weiß was Enzyme sind und was sie für Aufgaben erfüllen. Sie beschleunigen eine chemische Reaktion, verschieben das chemische Gleichgewicht jedoch nicht.
Darüber hinaus werden sie ab einer bestimmten temperatur denaturiert und innerhalb von Säuren bzw. Laugen inaktiv.
So, nun geht es um die Vergiftung eines Enzyms.......
Folgendes ist zu tun:
5 Reagenzgläser mit je 5 ml 10% iger Harnstofflösung sind vorzubereiten. Diese werden jeweils mit 2 Tropfen des Indiaktors Bromthymolblau versetzt.
Der Indikator schlägt während einer pH Wert Erhöhung bei pH 6 von gelb nach grün und bei pH 7,6 von grün nach blau um.
Zu einem Glas wird 1 Tropfen hochverdünnte Ureaselösung zugegeben und beobachtet.
Warum ändert sich die Leitfähigkeit der Lösung?
Zu den anderen 3 Reagenzgläsern mit Harnstofflösung und Indikator wird einmal ein Kriställchen Quecksilberchloris ( GIFT ), ein Christällchen Kupfersulfat und in das 3. Glas Kupfersulfat zusammen mit 5 Tropfen einer neutralen 0,1 mol / L Cystein Lösung gegeben.
Im Anschluss werdeb alle 3 Gläser mit 1 Tropfen Ureaselösung versetzt und man vergleicht was geschieht.
Erkläre die Schutzfunktion des Cysteins gegen die Schwermetall - Inaktivierung.
Ich weiß nicht wirklich was mit der Vergiftung eines Enzyms gemeint ist.
Was passiert, wenn man ein Enzym Gift aussetzt, wie in diesem Falle????
DANKE!!
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Ich habe zur Vergiftung der Enzyme folgendes gefunden, aber da ist doch ein Widerspruch oder nicht???
" Viele Katalysatoren werden durch kleine Mengen an Schwermetallen vergiftet.
Die Schwermetall - Ionen binden an Enzymgruppen, die für die Katalyse essentiell und besonders exponiet + reaktiv sind.
Häufig sind dies SH - Gruppen der Aminosäure Cystein.
Die Hemmung durch Sdchwermatell - Ionen ist reversibel.
Als entgiftende Substanz kann man die AS Cystein einsetzen. Sie ist ein starker Komplexbildner, die mit der Urease ( in unserem Falle ) um die Schwermetall - Ionen konkurriert".
MOMENT:
Ich dachte, die Schwermetall - Ionen binden an die SH Gruppen des Cysteins und vergiften das Enzym so?
Warum muss ich es zur ENTGIFTUNG auch dazugeben???????????????????????
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Hallo,
schau mal hier nach: ![[]](/images/popup.gif) http://online-media.uni-marburg.de/chemie/chids/dachs/expvortr/675MetalleLebewesen_Sondergeld.doc
Darin findest Du einen [mm] Fe^{3+}-Di-Cystein-Komplex [/mm] aufgemalt. Der Unterschied eines Komplexes aus Schwermetall und freiem Cystein (3-zähniger Ligand) zum Komplex aus Schwermetall und aktivem Zentrum eines Enzyms dürfte die Konformation des Cysteins sein; im Enzym ist Cystein Teil der Primär-, Sekundär-, etc. Struktur des Proteins, und kann sich in Konkurrenz zum freien Cystein wahrscheinlich nicht richtig konfigurieren, um das Schwermetallion optimal zu komplexieren.
P.S. Du mußt nicht unbedingt Cystein dazugeben, um das Schwermetallion zu komplexieren und vom aktiven Zentrum des Enzyms zu entfernen. Es kann auch ein anderer Chelatbildner sein (z.B. EDTA); nur müßte halt die Komplexbildungskonstante größer sein als beim Enzym.
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Im Reagenzglas 1 findet nach Urease-Zugabe folgende Reaktion statt:
[mm] OC(NH_{2})_{2} [/mm] + [mm] H_{2}O [/mm] --> [mm] CO_{2} [/mm] + 2 [mm] NH_{3}
[/mm]
Ammoniak reagiert mit Wasser zu Ammoniumionen und Hydroxidionen. Daher die Erhöhung der Leitfähigkeit und übrigens auch des pH (Indikator schlägt nach blau um).
Im Reagenzglas 2 vergiften die Quecksilberionen das Enzym und es passiert nix.
Im Reagenzglas 3 vergiften die Kupferionen das Enzym und es passiert nix. (Vermute ich mal.)
Im Reagenzglas 4 komplexiert das Cystein die Kupferionen und die Urease kann ungehindert die Zerlegung des Harnstoffs katalysieren.
Mit Vergiftung eines Enzyms ist gemeint, dass sich z. B. ein Schwermetallion an das aktive Zentrum eines Enzyms bindet, und dieses dadurch in seiner Funktion behindert.
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